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https:///mymemo.xyz/wiki/api.php?action=feedcontributions&user=111.87.58.97&feedformat=atom miniwiki - 利用者の投稿記録 [ja] 2024-05-08T21:24:23Z 利用者の投稿記録 MediaWiki 1.31.0 コンタクチン 2018-05-03T22:46:48Z <p>111.87.58.97: </p> <hr /> <div>{{出典の明記|date=2011年8月}}<br /> <br /> &#039;&#039;&#039;コンタクチン&#039;&#039;&#039; (contactin) は[[免疫グロブリン]][[タンパク質ファミリー|スーパーファミリー]]に属する[[タンパク質]]である。[[脳]]などの[[中枢神経系]]に発現し、[[神経]]接着因子として機能する。<br /> <br /> {{Biosci-stub}}<br /> <br /> {{DEFAULTSORT:こんたくちん}}<br /> <br /> [[Category:表在性膜タンパク]]</div> 111.87.58.97 PTEN 2018-05-03T22:40:57Z <p>111.87.58.97: /* 参考文献 */</p> <hr /> <div>&#039;&#039;&#039;PTEN&#039;&#039;&#039;(ピーテン、Phosphatase and Tensin Homolog Deleted from Chromosome 10)とは[[イノシトールリン脂質]]であるホスファチジルイノシトール3,4,5-三リン酸(PtdIns(3,4,5)P3)の脱[[リン酸化]]反応を[[触媒]]する[[酵素]]である。<br /> <br /> == PTEN遺伝子および分子の特徴 ==<br /> [[ファイル:Pten.jpg|thumb|170px|PTENの構造。]]<br /> &#039;&#039;PTEN&#039;&#039;遺伝子は1997年に腫瘍抑制因子として同定され&lt;ref&gt;Steck PA, Pershouse MA, Jasser SA, Yung WK, Lin H, Ligon AH, Langford LA, Baumgard ML, Hattier T, Davis T, Frye C, Hu R, Swedlund B, Teng DH and Tavtigian SV.(1997)&quot;Identification of a candidate tumour suppressor gene, MMAC1, at chromosome 10q23.3 that is mutated in multiple advanced cancers.&quot;&#039;&#039;Nat.Genet.&#039;&#039; &#039;&#039;&#039;15&#039;&#039;&#039;,<br /> 356-362. PMID 9090379&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;Li J, Yen C, Liaw D, Podsypanina K, Bose S, Wang SI, Puc J, Miliaresis C, Rodgers L, McCombie R, Bigner SH, Giovanella BC, Ittmann M, Tycko B, Hibshoosh H, Wigler MH, Parsons R.(1997)&quot;PTEN, a putative protein tyrosine phosphatase gene mutated in human brain, breast, and prostate cancer.&quot;&#039;&#039;Sciece.&#039;&#039; &#039;&#039;&#039;275&#039;&#039;&#039;,1943-7. PMID 9072974&lt;/ref&gt;、染色体上の10q23.3に位置している。PTENタンパク質の構造中には[[ホスファターゼ]][[タンパク質ドメイン|ドメイン]]とC2ドメインが含まれることが[[X線構造解析]]により明らかにされており、ホスファターゼドメインはPTENの酵素活性中心部位であり、C2ドメインは[[生体膜]]の[[リン脂質]]との結合に重要な部位である。PTENタンパク質は広く全身の細胞に発現しているが、特に上皮系の細胞に発現が高い。<br /> <br /> == 機能 ==<br /> イノシトールリン脂質であるPtdIns(3,4,5)P3は[[PI3キナーゼ]](PI3K)により細胞内で合成され、[[プロテインキナーゼ]]B(PKB)/Aktの活性化を引き起こすことにより多彩な生物活性の発現に寄与している。PTENはタンパク質に対する[[ホスファターゼ]]活性は弱く、活性型のイノシトールリン脂質であるPtdIns(3,4,5)P3の脱リン酸化反応を担い、PtdIns(4,5)P2へと変換する。PTENが阻害されることにより細胞内にはPtdIns(3,4,5)P3が蓄積し、発がんに関与するシグナルが伝達される。実際、癌細胞においてはPTEN遺伝子に変異などの異常が見つかっている&lt;ref&gt;Li J, Yen C, Liaw D, Podsypanina K, Bose S, Wang SI, Puc J, Miliaresis C, Rodgers L, McCombie R, Bigner SH, Giovanella BC, Ittmann M, Tycko B, Hibshoosh H, Wigler MH, Parsons R.(1997)&quot;PTEN, a putative protein tyrosine phosphatase gene mutated in human brain, breast, and prostate cancer.&quot;&#039;&#039;Science.&#039;&#039; &#039;&#039;&#039;28&#039;&#039;&#039;,1943-7. PMID 9072974&lt;/ref&gt;。<br /> <br /> == マイクロRNAによる制御 ==<br /> [[マイクロRNA]]の1種であるmiR-22はAktを活性化することでPTEN/Akt経路を制御している&lt;ref&gt;Bar N, Dikstein R (2010) miR-22 Forms a Regulatory Loop in PTEN/AKT Pathway and Modulates Signaling Kinetics. PLoS ONE 5(5): e10859. doi:10.1371/journal.pone.0010859&lt;/ref&gt;。miR-22はがん化の抑制に働いている事が分かっているが&lt;ref&gt;Dan Xu, Hidetoshi Tahara et al, miR-22 represses cancer progression by inducing<br /> cellular senescence,the Journal of cell biology,April 18, 2011&lt;/ref&gt;、その一つの経路としてPTEN/Akt経路が考えられる。<br /> <br /> <br /> == 出典 ==<br /> *今堀 和友、山川 民夫 編集 『生化学辞典 第4版』東京化学同人 2007年 ISBN 978-4-8079-0670-3 <br /> *Gomperts BD, Kramer IM and Tatham PE 原著『シグナル伝達』メディカル・サイエンス・インターナショナル 2004年 ISBN 4-89592-369-X <br /> <br /> == 参考文献 ==<br /> {{reflist}}<br /> <br /> {{Biosci-stub}}<br /> <br /> {{DEFAULTSORT:ひてん}}<br /> <br /> [[Category:酵素]]<br /> [[Category:シグナル伝達]]<br /> [[Category:EC 3.1.3]]<br /> [[Category:表在性膜タンパク]]</div> 111.87.58.97 クラスリン 2018-05-03T22:39:42Z <p>111.87.58.97: </p> <hr /> <div>&#039;&#039;&#039;クラスリン&#039;&#039;&#039; (clathrin) は[[細胞外マトリクス]]の[[分子]]が[[エンドサイトーシス]]により取り込まれる際に形成される、[[エンドソーム]]外側を形作る[[骨格]]となる[[蛋白質|タンパク質]]である。クラスリン分子は三脚巴構造 (triskelion) を取り、エンドソーム形成時は、複数のクラスリンが重合して[[格子]]を作り、[[サッカーボール]]の様な構造を形作る。<br /> <br /> [[細胞分裂]]中期においては、[[有糸分裂]][[紡錘体]]の[[動原体]][[繊維]](正確には[[微小管]]もしくは微小管結合タンパク質)と結合し、動原体繊維の配向を制御している。さらに、[[p53]]タンパク質と結合し、p53の[[転写]]活性化能を制御すると報告されている。<br /> <br /> == 構造 ==<br /> クラスリン分子は三つの足を持ち、三脚巴構造を取っている。それぞれの足はクラスリン重鎖とクラスリン軽鎖からなる。クラスリン重鎖は1675[[アミノ酸]]残基よりなり、[[分子量]]は約191[[kDa]]である。クラスリン軽鎖の分子量は約25-29kDaである。<br /> <br /> クラスリン重鎖は、ヘリックス-ループ-ヘリックス構造をとり、C末端側から、Trimerizationドメイン、proximal(近位)ドメイン、kneeドメイン、distal(遠位)ドメイン、ankleドメイン、およびterminal(終末)ドメインの6つのドメインよりなる。Trimerizationドメインは三脚巴構造の中心で、C末端側100残基程度で3つの足を相互につなぎ止めている。Terminalドメインはβ-プロペラ構造を取っており、被覆形成時には骨格の形成には関与せず、被覆の内側に配向している。<br /> <br /> クラスリン軽鎖の生理的役割の詳細は明らかとはされていない。<br /> <br /> &lt;!-- == 脚注 ==<br /> {{脚注ヘルプ}}<br /> {{Reflist}} --&gt;<br /> == 参考文献 ==<br /> {{節stub}}<br /> <br /> == 関連項目 ==<br /> &lt;!-- {{Commonscat|Clathrin}} --&gt;<br /> {{節stub}}<br /> <br /> == 外部リンク ==<br /> {{節stub}}<br /> <br /> {{Biosci-stub}}<br /> <br /> {{デフォルトソート:くらすりん}}<br /> [[Category:表在性膜タンパク]]</div> 111.87.58.97 ホスホリパーゼ 2018-05-03T22:36:03Z <p>111.87.58.97: /* 外部リンク */</p> <hr /> <div>[[ファイル:Phospholipases2.png|thumb|ホスホリパーゼによる切断部位。PLA1およびPLA2活性を共に有する酵素はホスホリパーゼBである。]]<br /> <br /> &#039;&#039;&#039;ホスホリパーゼ&#039;&#039;&#039; (phospholipase) は、[[リン脂質]]を[[脂肪酸]]とその他の親油性物質に[[加水分解]]する[[酵素]]である&lt;ref&gt;{{DorlandsDict|six/000081983|phospholipase}}&lt;/ref&gt;。<br /> 触媒する反応の種類によりA, B, C, Dの4種に大きく分類される。<br /> * [[ホスホリパーゼA]] ([[:en:Phospholipase A|Phospholipase A]])<br /> ** [[ホスホリパーゼA1]] ([[:en:Phospholipase A1|Phospholipase A1]]) - SN-1[[アシル基]]を切断する。<br /> ** [[ホスホリパーゼA2]] ([[:en:Phospholipase A2|Phospholipase A2]]) - SN-2アシル基を切断し、[[アラキドン酸]]を生成する。<br /> * [[ホスホリパーゼB]] ([[:en:Phospholipase B|Phospholipase B]]) - SN-1とSN-2アシル基を共に切断する。[[リゾホスホリパーゼ]] ([[:en:Lysophospholipase|Lysophospholipase]]) としても知られる。<br /> * [[ホスホリパーゼC]] ([[:en:Phospholipase C|Phospholipase C]]) - [[ホスホジエステル結合|リン酸ジエステル結合]]([[グリセロール]]との間)を切断し、[[ジアシルグリセロール]]とリン酸基を有する頭部を生成する。PLCは[[セカンドメッセンジャー]]であるジアシルグリセロールと[[イノシトールトリスリン酸]]を放出し、[[シグナル伝達]]において重要な役割を果たしている。<br /> * [[ホスホリパーゼD]] ([[:en:Phospholipase D|Phospholipase D]]) - リン酸エステル結合を切断し、ホスファチジン酸 ([[:en:phosphatidic acid|phosphatidic acid]]) と[[アルコール]]を生成する。<br /> <br /> C型とD型は[[ホスホジエステラーゼ]]である。<br /> <br /> ホスホリパーゼA2は、完全な[[レシチン]]分子に対して作用し、2位の脂肪酸エステル結合を加水分解する。生成物は脂肪酸と[[リゾレシチン]] ([[:en:lysolecithin|lysolecithin]]) である。[[ヘビ毒]]、[[ハチ毒]]([[w:Bee venom|Bee venom]])の主成分で哺乳類では[[膵液]]中に存在し消化酵素の役割を果たす&lt;ref&gt;[http://dx.doi.org/10.1271/kagakutoseibutsu1962.35.362 小川智久:増え続けるホスホリパーゼA&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;スーパーファミリー]化学と生物 Vol. 35 (1997) No. 5 P 362-363&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{cite book|title=Textbook of Biochemistry (for Medical Students)|author=Vasudevan, F. M. and Sreekumari, S.|edition=5th|publisher=Jaypee Brothers Medical publishers|year=2007|isbn=978-8184481242}}&lt;/ref&gt;。<br /> <br /> ==脚注==<br /> {{reflist}}<br /> <br /> ==関連項目==<br /> *[[:en:Patatin-like phospholipase]]<br /> *[[:en:Infantile neuroaxonal dystrophy]]<br /> <br /> ==外部リンク==<br /> {{Commonscat|Phospholipases}}<br /> * {{MeshName|Phospholipases}}<br /> *[http://www.cellsignal.com/pathways/ca-camp-lipid-signaling.jsp Phospholipase Signaling Pathway]<br /> <br /> {{DEFAULTSORT:ほすほりはあせ}}<br /> [[Category:細胞生物学]]<br /> [[Category:EC 3.1]]<br /> [[Category:表在性膜タンパク]]<br /> <br /> {{biosci-stub}}</div> 111.87.58.97
Warning: Cannot modify header information - headers already sent by (output started at /home/users/1/sub.jp-asate/web/wiki/extensions/HeadScript/HeadScript.php:3) in /home/users/1/sub.jp-asate/web/wiki/includes/WebResponse.php on line 46